UNIST, 단백질이 물에서 안정한 이유 밝혀내
 UNIST, 단백질이 물에서 안정한 이유 밝혀내
  • 최경호 기자
  • 승인 2018.10.22 10:32
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김영삼 교수팀, 물과 대상 분자의 상호작용 실시간 관측 성공
김영삼 교수가 이차원 적외선 분광법에 필요한 실험장치를 살피고 있다.

[울산시민신문] 분자와 물 사이에서 일어나는 매우 빠른 움직임을 실험적으로 관측하고, 이 움직임 덕분에 단백질 같은 분자들이 수용액에서도 안정하게 존재한다는 사실을 실험적으로 관측하는 데 성공했다.

UNIST(총장 정무영) 자연과학부 김영삼 교수팀이 수분이 많은 우리 몸에서 단백질이 안정한 구조로 존재하는 증거를 잡아낸 최초의 연구로 주목받고 있다.

물리화학 분야 국제 저명 학술지 '저널 오브 피지컬 케미스트리 레터(Journal of Physical Chemistry Letters, JPC Letters)' 표지 논문으로도 선정됐다.

물(H₂O)은 수소(H)와 산소(O)가 결합해 이뤄진 물질이다. 기본적으로 두 원자는 전자를 공유하는 ‘공유결합’으로 뭉쳐지지만, 약한 양성(+)을 띠는 수소가 다른 물 분자의 산소(-)에 달라붙는 '수소결합'도 나타난다.

수소결합은 공유결합보다 에너지는 약하지만, 끊임없이 나타났다 사라지며 물의 특성을 결정한다.

물속에 다른 물질이 들어오면 수소결합 때문에 구조나 성질이 달라지게 마련이다. 하지만 우리 몸을 이루는 단백질이나 핵산 같은 생체분자들은 물속에서도 구조적으로 안정하게 존재한다.

과학자들은 그 이유를 비공유 상호작용이라고 추정해왔으며, 그 중 대표적인 것이 ‘엔-파이스타 상호작용(n→π*)’이다. 엔-파이스타(n→π*) 상호작용도 수소결합처럼 전자를 공유하지 않으면서 원자들을 결합시킨다.

결정 상태의 단백질 구조에서 많이 관찰할 수 있는 이 현상이 물속에서도 나타나는지 입증한 실험은 없었다.

김영삼 교수는 "수소결합의 에너지가 엔-파이스타 상호작용보다 강하기 때문에 물속에서 엔-파이스타 상호작용이 실제로 영향력을 발휘하는지는 관측 전에는 알 수 없었다"며"이차원 적외선 분광법(Two-Dimensional InfraRed Spectroscopy, 2D IR)’을 활용한 이번 연구로 물속에서도 엔-파이스타 상호작용이 존재하며, 수소결합과 경쟁하면서 분자를 안정화시킨다는 걸 최초로 확인했다."고 설명했다.

김 교수는"물을 매개로 하는 두 구조 사이의 매우 빠른 교환이 단백질을 비롯한 생체분자의 구조를 더 안정하게 만든다"며 "물과 대상 분자의 수소결합이 끊어졌다 연결되기를 반복하면서 무질서도가 증가하고, 약한 에너지를 가진 엔-파이스타 상호작용도 존재할 수 있는 환경이 되는 것"이라고 분석했다.

김영삼 교수는 2D IR의 개척자인 故 로빈 M. 호크스트래서(Robin M. Hochstrasser) 교수의 제자다. 2D IR 분야에서는 호크스트래서 교수의 첫 번째 제자로 꼽히며 20년 가까이 이 기술의 발전을 위해 전력을 다하고 있다.


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